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Gli mwawisoenzimi (o mwbaisozimi) sono mwbqenzimi che mwbgcatalizzano la stessa mwbwreazione, ma hanno una struttura chimica differente e diverse mwcaproprietà chimico-fisiche,cite-ref-1[1] quali il mwdqpH, il mwdgpunto isoelettrico, la mwdwconducibilità elettrica e la mweamobilità elettroforetica. Possono essere presenti in una stessa mweqspecie animale o vegetale, in individui diversi, o anche in uno stesso mwegorganismo a livello di distretti cellulari differenti.

Gli isoenzimi possono derivare o da mwfageni differenti o da modificazioni post-traduzionali diverse oppure dall'assemblaggio alternativo delle differenti subunità. Ad esempio cinque differenti isoenzimi caratterizzano la lattato deidrogenasi (LDH), tutti mwfqtetramerici quindi quattro catene polipeptidiche ma due tipi differenti, M ed H.cite-ref-2[2] Dalle diverse combinazioni delle due catene si hanno i cinque isoenzimi: M4, M3H, M2H2, MH3, H4. Poiché gli isoenzimi sono distribuiti in maniera differente nei vari organi, l'mwgganalisi quantitativa di questi consente di risalire all'mwgworgano bersaglio della mwhapatologia. Dunque livelli alterati di questi sono indici specifici di alcune malattie come quelle cardiache, muscolari, ossee ecc. per questo sono di grande utilità mwhqdiagnostica.

Ad esempio a seguito di un attacco cardiaco il valore dell'enzima lattato deidrogenasi (LDH) aumenta notevolmente a livello ematico; la quantità dell'isoenzima LDH1 ,definito anche H4, 24 ore dopo l'attacco cardiaco tende a superare la concentrazione dell'isoenzima LDH2 o MH3. La variazione del rapporto tra [LDH1]/[LDH2] insieme all'aumento della concentrazione ematica di un altro enzima cardiaco, la creatina chinasi (CK), è un segno evidente di un infarto miocardico recente.

Inoltre, soprattutto nel regno vegetale, sono stati per lungo tempo usati (oggi in parte abbandonati per l'avvento dei mwiamarcatori a DNA) come marcatori molecolari, con lo scopo cioè di caratterizzare singoli individui facenti parte di un gruppo tassonomico (es. distinzione tra mwigcultivar di una stessa specie o tra individui singoli di una popolazione)cite-ref-3[3]

• Esempi di isoenzimi

• Metodiche analitiche

• Note

• Bibliografia

• Voci correlate

• Altri progetti

Esempi importanti di isoenzimi umani sono rappresentati:

• dal mwlacitocromo P-450, tutti di origine epatica;

• dagli isoenzimi della mwlwcreatinchinasi (nota anche come creatin fosfochinasi) (CK o CPK) CK-MB, CK-MM, CK-BB. La creatinachinasi è una proteina dimerica caratterizzata dalla presenza di due catene polipeptidiche: M e B. la loro ricombinazione genera i tre isozimi: CK- MM, CK-MB e CK-BB. Gli isoenzimi creatinchinasi (CK), enzimi situati prevalentemente a livello del tessuto muscolare, presentano una diversa topografia che permette di diagnosticare quale tessuto dell'organismo è stato colpito da una determinata patologia. Il primo isoenzima MM risulta essere particolarmente prevalente a livello del muscolo scheletrico; il secondo isoenzima MB è molto diffuso a livello del muscolo cardiaco, non a caso è possibile osservare su un individuo colpito da infarto del miocardio un aumento di tale enzima diagnostico. Infine l'isoenzima BB è prevalentemente concentrato a livello del cervello.

• della mwmgfosfatasi alcalina (ALP) ALP1, ALP2, ALP3, ALP4;

• dalle mwnqamilasi pancreatica e salivare;

• della mwoalattato deidrogenasi (LDH) LDH1, LDH2, LDH3, LDH4, LDH5. L'enzima lattato deidrogenasi è una proteina tetramerica che presenta quattro catene polipetidiche le cui diverse combinazioni permette di segnalare cinque isoenzimi. Tali isoenzimi vengono anche definiti: LDH5 - M4, particolarmente abbondante a livello del muscolo scheletrico; LDH4- M3H; LDH3- M2H2 molto diffuso nel tessuto renale e nel cervello; LDH2-MH3; LDH1-H4 presente soprattutto nel miocardio.

• dell'mwowaspartato transaminasi (AST) AST1 mwpacitoplasmatica, AST2 mwpqmitocondriale;

• della mwqapiruvato deidrogenasi chinasi (PDK) PDK1, PDK2;

• dell'α-mwqwreduttasi tipo 1 e tipo 2;

• della mwrgglucochinasi (GK) nel fegato ed mwrwesochinasi (HK) nel muscolo.

Le metodiche di laboratorio comunemente utilizzate per identificare e quantificare i singoli isoenzimi possono essere così schematizzate:

• mwtametodi generali d'analisi

• mwtwelettroforesi (su gel non denaturante)

• mwuqcromatografia a scambio ionico

• separazione per mwuwpunto isoelettrico

• mwvqmetodi selettivi

• chimici

• sfruttano sostanze inibitrici

• fisici

• resistenza termica

• mwxgimmunologici

• mwyqtitolazione con mwyganticorpi specifici

cite-note-11. ↑ mwaq(mwagmwawEN) mwbamwbqIUPAC Gold Book, "isoenzyme", su mwbggoldbook.iupac.org.

cite-note-22. ↑ mwcgCostantino Salerno, mwcwAppunti di Biochimica Clinica, Scripta Web, 2007, p.mwda 256, mwdqISBNmwdg 978-88-89543-18-4.

cite-note-33. ↑ mwfaS.M. Jain, P.K. Gupta; R.J. Newton, mwfqSomatic Embryogenesis in Woody Plants: Volume 6, Springer, 2000, p.mwfg 496, mwfwISBNmwga 978-0-7923-6419-1.

• mwhwRajan Katoch, Analytical Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Springer, 2011, ISBN 978-1-4419-9784-5.

• David L. Nelson, Michael M. Cox mwiqI principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 2010, ISBN 978-88-08-06403-5

• mwjgCitologia

• mwkaIsoforma proteica

• mwkgMetabolismo

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